Human serum albumin (HSA), the most prominent protein in plasma, binds different classes of ligands at multiple sites. HSA provides a depot for many compounds, affects pharmacokinetics of many drugs, holds some ligands in a strained orientation providing their metabolic modification, renders potential toxins harmless transporting them to disposal sites. Its modular domain organization provides a variety of ligand-binding sites and the flexible modular structure involves more than the immediate vicinity of the binding site(s), affecting the ligand-binding properties of the full protein. Ferric human serum heme–albumin (heme– HSA) shows a peculiar spectroscopic properties that allow to investigate structural and functional aspects of the protein. Here, a characterization of the environment of the metal binding site and of its dynamics is reported. Moreover, the effect of different endogenous and exogenous ligands on the allosteric properties of HSA and link between binding sites are investigated. As a whole, the complex mechanism modulating ligand binding to HAS represents one of the most important structure-function correlations ever reported for monomeric proteins in general.

Allostery in a monomeric protein: the case of human serum albumin / Fanali, Gabriella. - (2010).

Allostery in a monomeric protein: the case of human serum albumin.

Fanali, Gabriella
2010-01-01

Abstract

Human serum albumin (HSA), the most prominent protein in plasma, binds different classes of ligands at multiple sites. HSA provides a depot for many compounds, affects pharmacokinetics of many drugs, holds some ligands in a strained orientation providing their metabolic modification, renders potential toxins harmless transporting them to disposal sites. Its modular domain organization provides a variety of ligand-binding sites and the flexible modular structure involves more than the immediate vicinity of the binding site(s), affecting the ligand-binding properties of the full protein. Ferric human serum heme–albumin (heme– HSA) shows a peculiar spectroscopic properties that allow to investigate structural and functional aspects of the protein. Here, a characterization of the environment of the metal binding site and of its dynamics is reported. Moreover, the effect of different endogenous and exogenous ligands on the allosteric properties of HSA and link between binding sites are investigated. As a whole, the complex mechanism modulating ligand binding to HAS represents one of the most important structure-function correlations ever reported for monomeric proteins in general.
2010
Allostery in a monomeric protein: the case of human serum albumin / Fanali, Gabriella. - (2010).
File in questo prodotto:
File Dimensione Formato  
PhD thesis fanali bibliografia.pdf

embargo fino al 31/12/2100

Descrizione: testo bibliografia
Tipologia: Tesi di dottorato
Licenza: Non specificato
Dimensione 95.85 kB
Formato Adobe PDF
95.85 kB Adobe PDF   Visualizza/Apri   Richiedi una copia
PhD thesis fanali materiali e metodi.pdf

embargo fino al 31/12/2100

Descrizione: testo materiali e metodi
Tipologia: Tesi di dottorato
Licenza: Non specificato
Dimensione 147.01 kB
Formato Adobe PDF
147.01 kB Adobe PDF   Visualizza/Apri   Richiedi una copia
PhD thesis fanali abstract.pdf

embargo fino al 31/12/2100

Descrizione: testo abstract
Tipologia: Tesi di dottorato
Licenza: Non specificato
Dimensione 22.82 kB
Formato Adobe PDF
22.82 kB Adobe PDF   Visualizza/Apri   Richiedi una copia
PhD thesis fanali scopi.pdf

embargo fino al 31/12/2100

Descrizione: testo obiettivi
Tipologia: Tesi di dottorato
Licenza: Non specificato
Dimensione 30.39 kB
Formato Adobe PDF
30.39 kB Adobe PDF   Visualizza/Apri   Richiedi una copia
PhD thesis fanali prospettive.pdf

embargo fino al 31/12/2100

Descrizione: testo prospettive
Tipologia: Tesi di dottorato
Licenza: Non specificato
Dimensione 1.27 MB
Formato Adobe PDF
1.27 MB Adobe PDF   Visualizza/Apri   Richiedi una copia
PhD thesis fanali discussione.pdf

embargo fino al 31/12/2100

Descrizione: testo discussione
Tipologia: Tesi di dottorato
Licenza: Non specificato
Dimensione 138.58 kB
Formato Adobe PDF
138.58 kB Adobe PDF   Visualizza/Apri   Richiedi una copia
PhD thesis fanali introduzione.pdf

embargo fino al 31/12/2100

Descrizione: testo introduzione
Tipologia: Tesi di dottorato
Licenza: Non specificato
Dimensione 4.07 MB
Formato Adobe PDF
4.07 MB Adobe PDF   Visualizza/Apri   Richiedi una copia
PhD thesis fanali conclusioni.pdf

embargo fino al 31/12/2100

Descrizione: testo conclusioni
Tipologia: Tesi di dottorato
Licenza: Non specificato
Dimensione 23.14 kB
Formato Adobe PDF
23.14 kB Adobe PDF   Visualizza/Apri   Richiedi una copia
PhD thesis fanali risultati.pdf

embargo fino al 31/12/2100

Descrizione: testo risultati
Tipologia: Tesi di dottorato
Licenza: Non specificato
Dimensione 1.57 MB
Formato Adobe PDF
1.57 MB Adobe PDF   Visualizza/Apri   Richiedi una copia
PhD thesis fanali frontespizio.pdf

embargo fino al 31/12/2100

Descrizione: testo frontespizio
Tipologia: Tesi di dottorato
Licenza: Non specificato
Dimensione 63.87 kB
Formato Adobe PDF
63.87 kB Adobe PDF   Visualizza/Apri   Richiedi una copia
PhD thesis fanali indice.pdf

embargo fino al 31/12/2100

Descrizione: testo indice
Tipologia: Tesi di dottorato
Licenza: Non specificato
Dimensione 25.26 kB
Formato Adobe PDF
25.26 kB Adobe PDF   Visualizza/Apri   Richiedi una copia

I documenti in IRIS sono protetti da copyright e tutti i diritti sono riservati, salvo diversa indicazione.

Utilizza questo identificativo per citare o creare un link a questo documento: https://hdl.handle.net/11383/2090908
 Attenzione

L'Ateneo sottopone a validazione solo i file PDF allegati

Citazioni
  • ???jsp.display-item.citation.pmc??? ND
  • Scopus ND
  • ???jsp.display-item.citation.isi??? ND
social impact